Proteina perfectă pentru formarea oaselor. Oasele sunt un exemplu uimitor de design inteligent

Oasele sunt un exemplu uimitor de design inteligent, prezent la toate vertebratele. Acestea au un avantaj uriaș față de grinzile create de om, prin faptul că se reconstruiesc și se reproiectează în permanență pentru a face față direcțiilor de stres (n.t., mecanic) schimbătoare.¹

Aceasta implică un echilibru fin al activității celulelor care formează osul (osteoblaste) și a celor care resorb osul (osteoclaste). S-a arătat recent că un rol important îl are hormonul de stimulare tiroidiană (TSH), care face ceea ce și numele spune – stimulează producția de hormoni în glanda tiroidă. El supraveghează ambele tipuri de celule – fără el, oasele vor avea osteoporoză în unele părți (prea puțin os, deci foarte slab) și altele vor fi prea dense.²

Osteocalcină și hidroxiapatită

Puterea oaselor provine, în principal, din hidroxiapatita minerală hexagonală (HA, formula Ca₅(PO₄)₃OH).³ Dar aceasta trebuie să fie realizată în șabloanele potrivite. În oasele vertebratelor, aceasta este realizată cu o proteină specială numită osteocalcină (OC). Este o proteină mică, lungă de 49 de aminoacizi (5,8 kDa) și este „foarte conservată”, ceea ce înseamnă că secvența sa este aproape identică între vertebrate. Osteocalcină umană are secvența Tyr Leu Tyr Gln Trp Leu Gly Ala Pro Val Pro Tyr Pro Asp Pro Leu Gla Pro Arg Arg Gla Val Cys Gla Leu Asn Pro Asp Cys Asp Glu Leu Ala Asp His Ile Gly Phe Gln Glu Ala Tyr Arg Arg Phe Tyr Gly Pro Val.⁴

Ca la toate proteinele, instrucțiunile pentru OC se găsesc în ADN⁵, dar simpla decodare/traducere a codului și sintetizarea OC pe un ribozom înseamnă mai mult. În primul rând, transcrierea (ADN → ARNm) este reglementată de 1,25-dihidroxi-Vitamina D3, un motiv pentru care Vitamina D este atât de importantă pentru oasele sănătoase. Apoi, este decodat (tradus) sub formă de pre-pro-osteocalcină, care are 98 de aminoacizi. Aceasta cuprinde trei părți: o proteină de semnalizare cu 23 de reziduuri care este scindată în timpul traducerii⁵, o pro-peptidă țintă cu 26 de reziduuri și proteina matură cu 49 de reziduuri.⁶

Chiar și acest lucru nu finalizează procesul; el necesită o altă vitamină – K. Vitamina K1 sau filochinona, cunoscută mai ales pentru rolul său vital în coagularea sângelui, este un co-factor esențial în carboxilarea γ. Adică, reziduurile specifice de glutamil (Glu, de la acidul glutamic din aminoacid) de la pozițiile 17, 21 și 24 au a doua grupare carboxil (–COOH) adăugată pentru a forma reziduuri γ-carboxilglutamil (Gla). Aceasta modifică structura și stabilizează porțiunea α-elicoidală a proteinei.⁶

Chiar și acum, proteina OC este fără formă. Dar când OC întâlnește ioni de calciu, aceasta se pliază pe o structură specială.⁸ Cele două grupări carboxilice de pe reziduurile de γ-carboxglutamil se chelează¹ cu ionii de Ca²⁺, așa cum se arată în spectroscopia în infraroșu transformată Fourier (FTIR).⁹ Nu a existat nicio schimbare spectrală când Ca²⁺ a fost adăugat la OC decarboxilată (adică așa cum ar fi fost înaintea transformării vitaminei K), arătând că nu există legătură fără carboxilare.⁹ Uimitor (pentru evoluționiști), s-a descoperit suficientă osteocalcină în oasele unui Iguanodon „datat” la 120 milioane de ani¹⁰ pentru a produce o reacție imună, însă proteinele nu puteau rezista milioane de ani. Și faptul că este o proteină osoasă arată că nu poate fi vorba despre o contaminare din exterior.

Structura cristalină a osteocalcinei

Structura cristalină a OC de la porc a fost descoperită folosind un tip de difracție cu raze X numit metoda de împrăștiere anormală unică iterativă. Acest lucru oferă idei noi despre cât de bine proiectată este această structură.⁷ Situl activ are o regiune încărcată negativ care leagă ionii de Ca²⁺ încărcați pozitiv. Cinci ioni de Ca²⁺ sunt coordonați de trei reziduuri speciale de Gla și un Asp la poziția 30. Dar nu oricum – cinci ioni de calciu sunt legați în același aranjament ca în fața expusă a unui cristal de HA, paralel cu axa c. Deci, OC se poate agăța de HA și poate adăuga calciul, mărind astfel cristalul și făcând osul să crească în zona necesară.

Pentru a face aceasta, blocurile de bază ale OC, aminoacizii, trebuie să fie într-o secvență foarte precisă. De exemplu, există un miez bine împachetat care implică reziduurile hidrofobe Leu 16, Leu 32, Phe 38, Ala 41, Tyr 42, Phe 45 și Tyr 46. Există, de asemenea, legătura de hidrogen pentru a stabiliza conexiunea dintre diferite α-elice, Asn 26 în structura elicoidală α1 – α2 și Tyr 46 în α3. α1 și α2 formează un aranjament în formă de V, stabilizat de o punte disulfuroasă între Cys 23 și Cys 29.

Astfel, secvența foarte precisă a OC, precum și metabolismul pentru a forma reziduurile esențiale de γ-carboxglutamil, pare a fi încă un exemplu de complexitate ireductibilă, un semn distinctiv al design-ului.¹¹ Aceasta înseamnă că ea este o componentă care trebuie să fie potrivită perfect pentru presupusa trecere de la nevertebrate la vertebrate. Așadar, nu este surprinzător faptul că evoluționiștii nu au găsit fosile care să dovedească modul în care a avut loc tranziția – această proteină arată că nu s-ar fi putut întâmpla niciodată.¹²

Rezumat

• Oasele sunt suporturi dinamice, reconstruite în mod constant pentru a face față schimbărilor de stres.
• Forma osoasă este un echilibru delicat al depunerii și resorbției osoase.
• Rezistența osoasă provine în mare parte de la hidroxiapatita minerală (HA).
• O componentă vitală pentru creșterea oaselor este proteina mică și foarte conservată numită osteocalcină (OC)
• Au fost găsite fragmente mari în oasele dinozaurilor „datate” la peste 100 de milioane de ani, deși ratele măsurate de descompunere arată că nimic nu ar fi trebuit să supraviețuiască atât de mult.
• Vitamina K este esențială pentru a modifica trei reziduuri de aminoacizi de OC, altfel nu poate lega calciul deloc.
• Descoperirea recentă a structurii cristaline a OC arată că acesta leagă calciul în geometria exactă pentru a se adăuga la o anumită față cristalină a HA.
• Astfel, construcția osoasă este ireductibil de complexă.
• Ceea ce explică de ce nu există niciun intermediar între nevertebrate și vertebrate, dar și de ce nu ar putea exista (și mai ales pentru că Dumnezeu nu a creat unul!)

Autor: Jonathan Sarfati
Sursa: Creation.com | Bone building: perfect protein

Traducător: Cristian Monea

---

[1] Wieland, C., Bridges and bones, girders and groans, Creation 12(2):20–24, 1990; <www.creation.com/bones>.

[2] Tromans, A., Foreman in the bone factory, Nature 425(6961):909, 30 Octombrie 2003.

[3] Grupul spațial P6₃ /m (C_6h2), dimensiunile unității celulare a = b = 9,432 Å, c = 6,881 Å; Kay, M.I., Young, R.A. și Posner, A.S., The crystal structure of hydroxyapatite, Nature 204:1050–1052, 1964.

[4] American Peptide Company, Inc., Osteocalcin (1-49), Human <www.americanpeptide.com/>, 2002.

[5] Sarfati, J., DNA: marvelous messages or mostly mess? Creation 25(2):26–31, 2003; <www.creation.com/message>.

[6] Lee, A.J., Hodges, S. și Eastell, R., Measurement of osteocalcin, Annual of Clinical Biochemistry 37:432–436, 2000.

[7] Hoang, Q.Q. et al., Bone recognition mechanism of porcine osteocalcin from crystal structure, Nature 425(6961):977–980, 30 Octombrie 2003.

[8] A chela înseamnă a lega un ligand în două sau mai multe locuri de un ion metalic, ca o gheară (greacă χηλή chēlē).

[9] Mizuguchi, M., Fujisawa, R., Nara, M., Nitta, K. și Kawano, K., Fourier-Transform Infrared Spectroscopic Study of Ca²⁺-Binding to Osteocalcin, Calcified Tissue International 69(6):337–342, Decembrie 2001.

[10] Embery G., Milner A.C., Waddington R.J., Hall R.C., Langley M.S., Milan A.M., Identification of proteinaceous material in the bone of the dinosaur Iguanodon, Connect Tissue Res. 44 Suppl 1:41–6, 2003; . În rezumat scrie: ‘o fracțiune extrasă timpuriu a avut o reacție imunoreactivă cu un anticorp împotriva osteocalcinei.’

[11] Termen devenit faimos în urma lui Behe, M.J., Darwin’s Black Box: The Biochemical Challenge to Evolution, The Free Press, New York, 1996.

[12] Vedeți Gish, D.T., Evolution: The fossils STILL say NO!, p. 74–76, Institute for Creation Research, El Cajon, CA, USA, 1995.